sábado, 26 de abril de 2008

ENZIMA



METABOLISMO


Es la suma total de todas las reacciones catalizadas por enzimas.






El metabolismo es el conjunto de reacciones y procesos físico-químicos que ocurren en una célula. Estos complejos procesos interrelacionados son la base de la vida a nivel molecular, y permiten las diversas actividades de las células: crecer, reproducirse, mantener sus estructuras, responder a estímulos, etc.

FASES DEL METABOLISMO








El mantenimiento de la vida requiere de un cambio continuo de sustancias y una constante transformación de la energía, para que ocurran estos cambios se deben cumplir tres fases que son las siguientes:








1.-Absorción.- Es la fase donde penetran en el protoplasma las sustancias químicas y la energía que procede del medio ambiente. ÇLa energía puede penetrar en la célula: bajo forma de energía radiante (calor, luz electricidad, etc.) La absorción de la materia consiste en la penetración de especies químicas a través de la membrana plasmática. Esto implica que todo lo que absorbe el protoplasma debe hallarse en solución sean, sólidas, líquidas o gaseosas.








2. - Transformación.-La fase de transformación abarca todos los actos por los que el protoplasma transforma las especies químicas y la energía absorbidas. Comprende especialmente:a) La secreción.- Consiste en que el protoplasma produzca compuestos (enzimas o fermentos) que intervienen en las transformaciones.b) La digestión.- Consiste en hacer solubles las sustancias absorbidas que las pone en condiciones de entrar en reacción con formación de otras sustancias químicas.c) La asimilación.- Consiste en que el protoplasma se transforme en algunos de sus componentes propios.d) La desasimilación.- Consiste en que en el protoplasma se desintegra parte de sus componentes o de sus reservas, de los que resultan los compuestos y la energía que interviene en la asimilación.








3. - Excreción.- Consiste en la eliminación de las especies químicas que no sé incorporados al protoplasma o se dispersa energía (calor, luz).La absorción, transformación y excreción que constantemente se produce en los organismos vivos dan un crecimiento de la materia y de la energía (anabolismo) o de un decrecimiento o pérdida de materia y energía (catabolismo) El metabolismo se divide en dos procesos conjugados: catabolismo y anabolismo.

REACCIONES CATABOLICAS: DEGRADAN
Es el rompimiento de las moleculas grandes a pequeñas mas la liberacion de energia.

El catabolismo es la degradación oxidativa de moléculas nutrientes complejas (carbohidratos, lípidos, proteínas) obtenida del ambiente o de las reservas celulares. La rotura de estas moléculas en el metabolismo resulta en la formación de moléculas más sencillas tales como el lactato, el etanol, el CO2, la urea, el amoniaco, etc. Las reacciones catabólicas son normalmente exoergónicas y normalmente la energía liberada se recoge en forma de ATP. Ya que también es oxidación, otros tipos de moléculas donde se conserva la energía son moléculas reducidas, es decir, NADH o NADPH. Estas moléculas tienen dos funciones distintas. Mientras que el NAD+ participa en reacciones catabólicas, el NADP+ participa en reacciones anabólicas. La energía del NADH está acoplada a la formación de ATP en células aeróbicas, mientras que el NADPH es la fuente de poder reductor para las reacciones biosintéticas.

El catabolismo es el conjunto de procesos metabólicos que liberan energía. Estos incluyen degradación y oxidación de moléculas de alimento, así como reacciones que retienen la energía del Sol. El propósito de estás reacciones catabólicas es proveer energía, poder reductor y componentes necesitados por reacciones anabólicas. La naturaleza de estas reacciones catabólicas difiere de organismo en organismo. Sin embargo, estas diferentes formas de catabolismo dependen de reacciones de reducción-oxidación que involucran transferencia de electrones de moléculas donantes (como las moléculas orgánicas, agua, amoníaco, sulfuro de hidrógeno e iones ferrosos), a aceptores de dichos electrones como el oxígeno, el nitrato o el sulfato.En los animales, estas reacciones conllevan la degradación de moléculas orgánicas complejas a otras más simples, como dióxido de carbono y agua. En organismos fotosintéticos como plantas y cianobacteria, estas transferencias de electrones no liberan energía, pero son usadas como un medio para almacenar energía solar. El conjunto de reacciones catabólicas más común en animales puede ser separado en tres etapas distintas. En la primera, moléculas orgánicas grandes como las proteínas, polisacáridos o lípidos son digeridos en componentes más pequeños fuera de las células. Luego, estas moléculas pequeñas son llevadas a las células y convertidas en moléculas aún más pequeñas, generalmente coenzima A, que libera energía. Finalmente, el grupo acetil en la molécula de acetil CoA es oxidado a agua y dióxido de carbono, liberando energía que se retiene al reducir la coenzima nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) en NADH.

REACCIONES ANABOLICAS: Sintetizan
Construccion de moleculas grandes a partir de moleculas pequeñas

Las reacciones anabólicas, en cambio, utilizan esta energía liberada para recomponer enlaces químicos y construir componentes de las células como lo son las proteínas y los ácidos nucleicos. El catabolismo y el anabolismo son procesos acoplados que hacen al metabolismo en conjunto, puesto que cada uno depende del otro.

El anabolismo es el conjunto de procesos metabólicos constructivos en donde la energía liberada por el catabolismo es utilizada para sintetizar moléculas complejas. En general, las moléculas complejas que dan lugar a estructuras celulares son construidas a partir de precursores simples. El anabolismo involucra tres facetas. Primero, la producción de precursores como aminoácidos, monosacáridos, isoprenoides y nucleótidos; segundo, su activación en reactivos usando energía del ATP; y tercero, el conjunto de estos precursores en moléculas más complejas como proteínas, polisacáridos, lípidos y ácidos nucleicos.Los organismos difieren en cuántas moléculas pueden sintetizar por sí mismos en sus células. Los organismos autótrofos, como las plantas, pueden construir moléculas orgánicas complejas y proteínas por sí mismos a partir moléculas simples como dióxido de carbono y agua. Los organismos heterótrofos, en cambio, requieren de una fuente de sustancias más complejas, como monosacáridos y aminoácidos, para producir estas moléculas complejas. Los organismos pueden ser clasificados por su fuente de energía:Fotoautótrofos y fotoheterótrofos, que obtienen la energía del Sol. Quimioheterótrofos y quimioautótrofos, que obtienen la energía mediante reacciones oxidativas.



ENZIMAS


Son proteinas catalizadoras biologicas ya que aceleran las reacciones metabolicas.

Se pueden utilizar una y otra vez. Deben estar en pequeñas cantidades.
Usualmente estan formados por una cadena proteica, pero ademas pueden tener varias partes que no son proteinas.

En bioquímica, se llaman enzimas las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reaccione químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y estas los convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) para una reacción, así se acelera substancialmente la tasa de la reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada. Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.No todas los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa). La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Las inhibidoras son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras que las activadoras son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. La actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración del sustrato y otros factores físicoquímicos. Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos. Además, algunos productos domésticos de limpieza usan enzimas para acelerar las reacciones bioquímicas.


CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS


Oxirreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificados en su grado de oxidación por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica. Ejemplo: Deshidrogenasas. Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas. Hidrolasas

Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. Ejemplo: glucosidasas, lipasas Isomerasas

Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas.(mutasa) Liasas
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. En la parte de enzimas Sustrato es una molecula que sobre actua en una enzima, el sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. Ejemplos: descarboxilasas, liasas. Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP). Ejemplos: sintetasas, carboxilasas. Activadores
Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el nombre de activadores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc. De ordinario, sólo un ion funciona con una determinada enzima, pero en ciertos casos se pueden substituir ciertos iones por otros, persistiendo una actividad enzimática satisfactoria. Inhibidores
Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente al enzima y son útiles en farmacología (penicilina, aspirina). Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar los enzimas). Las no competitivas se unen a otro lugar del enzima, modificando la Vmax (velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda inactivado. Aplicaciones industriales Las enzimas son utilizadas en la industria química y en otras aplicaciones industriales en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Una de las aplicaciones industriales en las que se usan enzimas es en la industria de los detergentes biológicos, ya que estos en su mayoria contienen enzimas tales como la amilasa, la lipasa y en algunos casos la celulosa, que de acuerdo a un uso específico ayudan a eliminar la gran mayoría de manchas e inperfecciones en algunas pieles. Sin embargo, las enzimas en general están limitadas en el número de reacciones que han evolucionado a catálisis y también por su falta de estabilidad en solventes orgánicos y a altas temperaturas. Consecuentemente, la ingeniería de las proteínas es un área de investigación activa que involucra intentos de crear nuevas enzimas con novedosas propiedades, ya sea por diseño racional o por evolución in vitro.

jueves, 10 de abril de 2008

PROTEINAS



Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias. Las funciones principales de las proteínas son:
Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.
Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).
Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños.Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares).
Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén.
Energéticamente, estas sustancias aportan 4 Kcal por gramo de energía al cuerpo.
Las proteínas son clasificables según su estructura química en:

Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche).Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoproteínas.Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.
En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.

ENLACES PEPTIDICOS

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro


El resultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.

AMINOACIDOS

Un aminoácido es una biomolécula orgánica formada por un carbono unido a un grupo carboxil, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable según la cual se conocen 20 tipos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico...
Unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total supero los 5000. Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del citosol.


Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), Asparagina (Asn), Tirosina (Tyr) y Glutamina (Gln).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Prolina (Pro), Fenilalanina (Phe) y Triptófano (Trp).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp) y Ácido glutámico (Glu).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys), Arginina (Arg) e Histidina (His).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr) y Triptofano (Trp)

LIPIDOS


Los lípidos, son un grupo de compuestos químicamente diversos, solubles en solventes orgánicos (como cloroformo, metanol o benceno), y casi insolubles en agua. La mayoría de los organismos, los utilizan como reservorios de moléculas fácilmente utilizables para producir energía (aceites y grasas). Los mamíferos, los acumulamos como grasas, y los peces como ceras; en las plantas se almacenan en forma de aceites protectores con aromas y sabores característicos. Los fosfolípidos y esteroles constituyen alrededor de la mitad de la masa de las membranas biológicas. Entre los lípidos también se encuentran cofactores de enzimas, acarreadores de electrones, pigmentos que absorben luz, agentes emulsificantes, algunas vitaminas y hormonas, mensajeros intracelulares y todos los componentes no proteícos de las membranas celulares.

Los lípidos, pueden ser separados fácilmente de otras biomoléculas por extracción con solventes orgánicos y pueden ser separados por técnicas experimentales como la cromatografía de adsorción, cromatografía de placa fina y cromatografía de fase reversa.

La función biológica más importante de losa lípidos es la de formar a las membranas celulares, que en mayor o menor grado, contienen lípidos en su estructura. En ciertas membranas, la presencia de lípidos específicos permiten realizar funciones especializadas, como en las células nerviosas de los mamíferos. La mayoría de las funciones de los lípidos, se deben a sus propiedades de autoagregación , que permite también su interacción con otras biomoléculas. De hecho, los lípidos casi nunca se encuentran en estado libre, generalmente están unidos a otros compuestos como carbohidratos (formando glucolípidos) o a proteínas (formando lipoproteínas).

Estas importantes biomoléculas se clasifican generalmente en:

Lípidos saponificables y no saponificables.

Además de los anteriores, existen lípidos anfipáticos en cuya molécula existe una región polar opuesta a otra apolar. Estos lípidos forman las bicapas lipídicas de las membranas celulares y estabilizan las emulsiones (liquido disperso en un líquido).

Los ácidos grasos de importancia biológica, son ácidos monocarboxílicos (ej. Ác laurico: CH3(CH2)10COOH) de cadenas alifáticas de diverso tamaño y que pueden contener o no insaturaciones:

Los ácidos grasos naturales insaturados (líquidos a temperatura ambiente), son isómeros geométricos cis que pueden ser monoinsaturados (ej. Ácido oleíco (ácido 9-octadecenoíco) CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH) o poliinsaturados (ej. Ácido araquidónico (ácido 5,8,11,14-eicosatetraenoico) CH3(CH2)4(CH=CHCH2)4(CH2)2COOH).













CICLO DE KREBS

El ciclo de Krebs (también llamado ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos) es una serie de reacciones químicas que forman parte de la respiración celular en todas las células aerobias, es decir que utilizan oxígeno. En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vía catabólica que realiza la oxidación de hidratos de carbono, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2, liberando energía en forma utilizable (poder reductor y GTP).
El metabolismo oxidativo de glúcidos, grasas y proteínas frecuentemente se divide en tres etapas, de las cuales el ciclo de Krebs supone la segunda. En la primera etapa los carbonos de estas macromoléculas dan lugar a moléculas de acetil-CoA de dos carbonos, e incluye las vías catabólicas de aminoácidos (p. ej. desaminación oxidativa), la beta oxidación de ácidos grasos y la glucolisis. La tercera etapa es la fosforilación oxidativa, en la cual el poder reductor (NADH y FADH2) generado se emplea para la síntesis de ATP según la teoría del acomplamiento quimiosmótico.
El ciclo de Krebs también proporciona precursores para muchas biomoléculas, como ciertos aminoácidos. Por ello se considera una vía anfibólica, es decir, catabólica y anabólica al mismo tiempo.

GLUCOLISIS





La glucólisis (del inglés glycolysis), es la vía metabólica encargada de oxidar la glucosa y así obtener energía para la célula. Ésta consiste de 10 reacciones enzimáticas que convierten a la glucosa en dos moléculas de piruvato, la cual es capaz de seguir otras vías metabólicas y así continuar entregando energía al organismo.
Es la vía inicial del catabolismo(degradación) de carbohidratos, y tiene tres funciones principales:
La generación de moléculas de alta energía (ATP y NADH) como fuente de energía celular en procesos de respiración aeróbica (presencia de oxígeno) y anaeróbica (ausencia de oxígeno).
La generación de Piruvato que pasará al Ciclo de krebs, como parte de la respiración aeróbica.
La producción de intermediarios de 6 y 3 carbonos, los que pueden ser ocupados por otros procesos celulares.
Cuando hay ausencia de oxígeno (anoxia o hipoxia), luego que la glucosa ha pasado por este proceso, el piruvato sufre de fermentación, una segunda vía de adquisición de energía que, al igual que la glucólisis, es poco eficiente. El tipo de compuesto obtenido de la fermentación suele variar con el tipo de organismo. En los animales, el piruvato fermenta a lactato y en levadura, el piruvato fermenta a etanol.
REACCION DE LA GLUCOLISIS